Structure et Fonction des macromolécules PDF
Les protéines sont des macromolécules aux fonctions très différentes, qui jouent des rôles essentiels dans de nombreux processus physiologiques (ex: Enzymes, Anticorps, Récepteurs, ..). Leurs fonctions sont initialement liées à leur structure dans l'espace. Structure primaire : Elle correspond à la séquence en AA dans un ordre déterminé. Structure secondaire : Une protéine ne garde jamais une forme strictement linéaire. L’énergie contenue dans les liaisons hydrogène, les ponts disulfures, l’attraction entre les charges positives et négatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles imposent à la protéine une structure secondaire, principalement en hélice α ou en feuillet β. Structure tertiaire : Elle correspond à l'agencement des structures secondaires entre elles. Les liaisons qui interviennent dans le maintien de cette structure sont multiples (covalentes, faibles). Par conséquences: un rapprochement dans l'espace des AA parfois éloignés dans les structures primaires. Cette structure permet à la protéine de former dans l'espace des « domaines » indispensables à sa fonction (par ex un site actif pour une enzyme). Structure quaternaire : Plusieurs protéines à structure tertiaire peuvent s’associer pour donner une protéine à structure quaternaire. La protéine est constituée de plusieurs polypeptides. Chaque sous unité est appelée protomère. Le peptide signal est reconnu par la SRP (Signal Recognition Particle). La SRP fait la navette entre la membrane du REG et le cytosol. Elle reconnait le signal peptidique et s’associe avec lui dès qu’il émerge de la grande sous-unité. La SRP se fixe alors sur le site A de la grande sous-unité et bloque temporairement la traduction jusqu’à ce que la sous-unité soit fixée sur un récepteur spécifique du REG. A la fin de la traduction, quand les chaînes polypeptidiques naissantes ont atteint une longueur suffisante, un signal peptidase coupe la séquence signal du reste de la molécule. Le pore se ferme mais translocateur s’ouvre latéralement dans la bicouche lipidique et permet à la séquence signal hydrophobe de diffuser dans la bicouche lipidique où elle est rapidement dégradée en acides aminés par d’autres protéases de la membrane du RE. Cette excision libère ainsi les protéines dans sa lumière. Les ribosomes se détachent de la membrane, leurs deux sous unités se séparent et gagnent le cytosol.
Cours:
------------------------------------------------------------------